Trypsin(bovine pancreas) (USP,1:2500;2500USPu/mg(BAEE 10000u/mg))

Trypsin(bovine pancreas) (USP,1:2500;2500USPu/mg(BAEE 10000u/mg)) hydrolyse spécifiquement les liaisons peptidiques carboxy-terminales ou les liaisons ester de la lysine ou de l'arginine ^[2]. pH optimal de la trypsine se situe entre 8,0 et 8,8, et les ions calcium peuvent stabiliser son activité^[2]. Lorsque la température augmente, la partie hydrophobe de la trypsine est exposée et subit une agrégation irréversible^[3]. Trypsin est utilisé pour détacher les cellules adhérentes en digérant les molécules d'adhérence auxquelles ces cellules sont fixées à la surface de la culture^[4]. Trypsin est couramment utilisé dans les dosages d'activité et le criblage d'inhibiteurs^[5].

References:
[1] Soreide K, Janssen E A, Körner H, et al. Trypsin in colorectal cancer: molecular biological mechanisms of proliferation, invasion, and metastasis[J]. The Journal of Pathology: A Journal of the Pathological Society of Great Britain and Ireland, 2006, 209(2): 147-156.
[2] Woodard S L, Mayor J M, Bailey M R, et al. Maize (Zea mays)‐derived bovine trypsin: characterization of the first large‐scale, commercial protein product from transgenic plants[J]. Biotechnology and applied biochemistry, 2003, 38(2): 123-130.
[3] Trampari S, Papagiannopoulos A, Pispas S. Temperature-induced aggregation behavior in bovine pancreas trypsin solutions[J]. Biochemical and Biophysical Research Communications, 2019, 515(2): 282-288.
[4] Mótyán J A, Tóth F, Tőzsér J. Research applications of proteolytic enzymes in molecular biology[J]. Biomolecules, 2013, 3(4): 923-942.
[5] Vlasova I, Krüsselmann P, Kostenko Y, et al. The assessment of chemical composition and biological activity of faba bean pods as a potential feed additive utilized in piglets nutrition[J]. Scientific Reports, 2025, 15(1): 1234.