Hyaluronidase (≥300u/mg)

Hyaluronidase baut Hyaluronsäure durch die Spaltung glycosidischer Bindungen ab. Das Enzym wurde ursprünglich in Bakterien entdeckt und ist in der Natur weit verbreitet. Es wurde in verschiedenen Arten gefunden, einschließlich Insekten, Schlangen, Fischen und Säugetieren. Beim Menschen wurden sechs verschiedene Hyaluronidasen identifiziert: HYAL 1-4, HYAL-P1 und PH-20. PH-20 weist die stärkste biologische Aktivität auf und kommt in hohen Konzentrationen in den Hoden sowie auf der Spitze und dem Akrosom menschlicher Spermien vor. Derzeit werden Hyaluronidasen aus Tierhoden, zum Beispiel von Rindern oder Schafen, sowie synthetische Hyaluronidasen klinisch als Hilfsmittel eingesetzt, um die Bioverfügbarkeit von Medikamenten zu erhöhen, Paravasation zu behandeln oder Komplikationen im Zusammenhang mit kosmetischen Injektionen mit Hyaluronsäure-basierten Füllstoffen zu lindern^[1].

References:
[1] Buhren B A , Schrumpf H , Hoff N P ,et al. Hyaluronidase: from clinical applications to molecular and cellular mechanisms[J].European Journal of Medical Research, 2016, 21(1).DOI:10.1186/s40001-016-0201-5.