Peptides

アドレノメドリン（1-12）は、アドレノメドリン（1-52）のN末端フラグメントです。

アドレノメドリン（13-52）は、アドレノメドリン（1-52）の切り詰められた形です。

アドレノメドリン（22-52）は、アドレノメドリン（1-52）のC末端フラグメントです。

多様な生物学的活性を持つ神経ペプチド

ヒトIAPP（8-37）、ATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTYアミドは、容易に体外でフィブリルを形成します。

アミリンは、膵臓β細胞から分泌される37個のアミノ酸ペプチドホルモンであり、食物摂取を減らし、グルカゴン分泌を低下させ、胃排出を遅くし、満腹感を増加させます。

N末端のAβフラグメントであるAβ1-14、Aβ1-15（H-6368）、およびAβ1-16（H-2958）は、γシークレターゼ阻害剤治療に応答して細胞培地およびCSF中で増加します。これらの小さなペプチドの存在は、βシークレターゼによるアミロイド前駆体タンパク質のカタボリックな切断経路に沿ったものです。 Aβ1-14、Aβ1-15、およびAβ1-16が量依存的に増加することが示されていますが、Aβ1-42レベルは変化しません。

Aβ（25-35）（H-1192）と同様に、Aβフラグメント（1-38）はカルシウムホメオスタシスを不安定化し、人間の皮質ニューロンを環境的な攻撃に対して脆弱にします。

CSFにはAβ40が最も豊富なAβホモログと共に、少量のAβ37、38、39およびN末端切断アミロイドペプチドが検出されます。相対的な量はアルツハイマー病の変異型に依存します。C末端切断アミロイドペプチドもアミロイド斑に見られます。

Aβ40の固定化には。

内部塩と比較して、Aβ42のHCl塩はpH7.4でより容易に凝集します。

H-7442は、HFIP中にAmyloid β-Protein (1-42) (H-1368)を溶解し、文献に記載されているようにアリクオットし、溶媒を除去して得られました。

Aβ42の固定化には。

分泌性アミロイドβタンパク質（1-40）および（1-42）の前駆体。アミロイドβタンパク質（1-46）の同定により、アミロイドβ前駆体タンパク質(APP)の膜貫通領域内で既知のγ−切断部位とε−切断部位の間にゼータ−切断部位があることが明らかになった。

Aβ42のサブペプチドを用いた実験により、Yingらによって説明された抗体A8が同定したエピトープは、Aβ42の1-6領域内に存在することが明らかになった。この抗体は、分子量16.5〜25 kDaの可溶性Aβ42オリゴマーに高い親和性を示し、老化促進SAMP 8マウスの脳部位からも標的抗原を検出した。

Aβ42のサブペプチドを用いた実験により、Yingらが説明した抗体A8によって同定されたエピトープは、Aβの1-6領域内に存在することが明らかになった。この抗体は、分子量16.5〜25 kDaの可溶性Aβ42オリゴマーに高い親和性を示し、老化促進SAMP 8マウスの脳部位からも標的抗原を検出した。アミダ化またはアセチル化およびアミダ化された配列形式は、例えばKaliszanらが報告した逆相高速液体クロマトグラフィー（HPLC）保持時間予測などの定量的構造保持関係（QSRR）実験で使用されました。

アミロイドβタンパク質（10-35）、YEVHHQKLVFFAEDVGSNKGAIIGLMは、高分解能構造研究のために完全な長さのアミロイドβタンパク質（1-40）および（1-42）の切り詰めペプチドモデルとして使用されました。完全な長さのアミロイドβタンパク質とは異なり、アミロイドβタンパク質（10-35）は定義されたpH、イオン強度、可溶性ペプチド濃度を持つ水溶液から均一なフィブリル形成を制御可能で再現性があります。これらは高分解能構造研究に必要です。

KLVFFは、全長アミロイドβタンパク質に結合する最小の配列に対応します。このペンタペプチドは、βシートブレーカーとして機能します。

自己組織化Aβ配列。

APPはα-シークレターゼとγ-シークレターゼによる切断（すなわち非アミロイド原性経路）によって、p3ペプチド、つまりAβ17-40およびAβ17-42の混合物が生成されます。 p3はAD脳で観察される拡散性斑点およびダウン症候群の影響を受けた人々の前アミロイド斑点の主要成分です。

APPはαシークレターゼとガンマシークレターゼによって切断されます（i.

Aβ2-42は、前頭側頭型認知症（FTD）などの他の変性性認知症とアルツハイマー病を区別するためのバイオマーカーになる可能性があります。このペプチドは、マクロファージによる貪食作用を促進します。

FAEDVGSNKG。

アミロイドβタンパク質（25-35）のアミダ化により、アミロイドβタンパク質（25-35）のアミロイド形成能力が強く低下した生成物が得られました。一方、神経毒性活性はペプチドの凝集状態に依存しないことがわかりました。

ADが進行するにつれて、N末端切断されたAβ42が増加して形成される可能性があります。 Aβ3-42はPyrペプチドの前駆体です。 (Pyr²)-Aβ3-42陽性斑点は、高い安定性と凝集傾向のため、年齢依存的な分解に耐性を示す可能性があります。

GLMVGGVVIAは、Aβ1-42に対する抗体を作るために使用されるβアミロイドタンパク質の部分配列です。Liらは、この配列および他のAβ1-42 C末端フラグメントの凝集挙動を研究しました。

Aβ 25-35の逆順序、非活性コントロール。

Aβ 4-42は、AD脳に沈着する最も早期かつ顕著なAβ種の1つである可能性があります。アミロイドプラークコアのシーケンシングでは、分離されたAβの64％がN末端にフェニルアラニンを持っていました。さらに、IP / MS実験では、AD患者で主要なAβ種としてAβ 4-42が同定されました。加えて、V261I PS1変異を有する家族性AD患者の綿毛プラークの成分としても発見されました。また、血管性認知症や家族性デンマーク認知症患者からもアミロイド沈着物中で発見されました。これらの観察結果から、Aβ 4-42は多くのCNS疾患の発展に貢献する可能性があることが示唆されています。

非アクティブなコントロール

Aβ 1-40の逆順序。

アミロイド前駆体タンパク質からカスパーゼの作用によって生成されるAbeta 5-42は、アルツハイマー病の脳でも沈着しますが、凝集しにくいです。

ペプチド基質APP（667-676）、SEVKMDAEFRは、野生型アミロイド前駆体タンパク質（APP）β-シークレターゼ切断部位に対応しています。 SEVKMDAEFRは、β-シークレターゼ活性の測定に使用されています。

アミロイドβ/A4タンパク質前駆体（740-770）は、C末端アミロイド前駆体タンパク質(APP)フラグメントであるC31に対応します。このフラグメントは、caspase-8および-9によるAPPのプロテオリシス的切断によって細胞内で生成されます。C31は神経細胞に対してプロアポトーシス効果とサイトトキシック効果を持ち、アルツハイマー病（AD）患者の脳内に存在することが示されています。培養細胞では、アミロイドβタンパク質によってAPPのcaspase切断が誘導され、その後のC31の生成がアミロイドβタンパク質と関連した細胞死(apoptotic cell death) に貢献しました。増加しているセルサイクル蛋白であるアミロイド前駆体結合タンパク質BP1(APP-BP1)は、AD脳内で増加しており、APP誘導性apoptosisを媒介するためにAPPのC31領域と結合することが示されています。

アミロイドβペプチド（1-40）（人間）、（C194H295N53O58S1）、配列H2N-DAEFRHDSGYEVHHQKLVFFAEDVGSNKGAIIGLMVGGVVIA-OHを持つペプチドで、分子量は4329.8です。アミロイドβ（AβまたはAbeta）は、アミロイド前駆体タンパク質から処理された36〜43個のアミノ酸のペプチドです。

Amyloid Beta-Peptide (12-28) (human) is a peptide fragment of amyloid beta protein (1-42) (Aβ (1-42)).

アミロイドβペプチド（25-35）（人間）は、神経毒性のあるアルツハイマー病のアミロイドβペプチドの断片です。

アミロイドβペプチド（1-42）は、アルツハイマー病の発症に重要な役割を果たす、42個のアミノ酸から成るペプチドです。

アミロイドβ（1-38）（Aβ38）ペプチドは、Aβ42ペプチドの断片です。

多様な生物学的活性を持つ神経ペプチド

アミロイドβの42アミノ酸タンパク質フラグメント

アミロイドβ（1-8）は、変異を含むアミロイドβ（1-8、A2V）ペプチドの野生型コントロールです。

アミロイドβ（1-8、A2V）は、アミロイドβ（Aβ）の切断形であり、Aβナンバリング規則の位置2にバリンからアラニンへの置換を含んでいます（Aβ A2V）。これは、アミロイド前駆体タンパク質（APP）ナンバリング規則の位置673に相当します（APP A673V）。

アミロイドβ（Aβ）（17-40）は、α-およびγシークレターゼによるアミロイド前駆体タンパク質（APP）の翻訳後処理によって形成されるAβタンパク質の24残基フラグメントです。

アミロイドβ（Aβ）（17-42）は、アミロイド前駆体タンパク質（APP）がα-およびγシークレターゼによる後翻訳処理を経て形成されるAβタンパク質の26残基フラグメントです。

アミロイドβ（Aβ）（22-35）は、人間のアミロイド前駆体タンパク質（APP）のフルレングス配列の残基693-705に対応する13個の残基からなるAβの断片です。

アミロイドβ（25-35）（Aβ（25-35））は、完全な長さのペプチドの物理的および生物学的特性を保持する11残基フラグメントであるAβタンパク質です。

アミロイドβ（40-1）ペプチド（Aβ（40-1））は、Aβ（1-40）ペプチドの逆シーケンスを含むペプチドです。

アミロイドβ前駆体タンパク質（96-110）ペプチド（環化されたもの）は、アミロイド前駆体ペプチド（APP）のアミノ酸96〜110から構成され、位置3と10のシステイン残基間に架橋を介して環化された合成ペプチドです。